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死亡域蛋白 ● FADD ● Mort1
发表时间：2022-09-16FADD又名Mort1,它是一种死亡域蛋白,与Fas胞浆区呈特异性结合,故名Fas相关死亡域蛋白(Fas-associated with death domain protein)。FADD是一种25 kDa的接头蛋白,当Fas 与相应配体FasL (CD95L) 结合后，Fas 受体三聚化而活化，激活的受体与FADD结合，再与caspase-8 相互作用使后者激活，形成死亡诱导信号复合物，再激活一系列的Caspase-1, 3, 7等，促进Fas蛋白所在细胞的凋亡发生。如下图所示：
不同刺激引起的程序性坏死中FADD的作用如下图：
研究证实FADD参与多种疾病的发生发展,包括病毒感染、细菌感染、心血管疾病、缺血性损伤、动脉粥样硬化、慢性肠炎、胰腺炎、肝脏损伤等。
研究发现，FADD除了参与调节PKC的功能，也参与了多种非凋亡有关的细胞内进程。
一般来说，新合成的PKC一般需要经历活化茎环(Activation-loop,A-loop)、转角模体(Turn motif,TM)以及疏水模体(hydrophobic motif,HM)的程序性磷酸化过程才能成熟,获得进一步活化的功能。在这项研究里，南京大学华子春教授课题组发现，FADD参与调节了的失活。相关研究成果于5月11日发表在The Journal of Biological Chemistry上。
在研究过程中，一种FADD的磷酰基模拟的突变(S191D)，促进了TM及HM的脱磷酸化，这表明S191的磷酸化作用负调节了FADD。
PP2A是一种与cPKC脱磷酸化有关的主要的磷酸酶。研究发现，FADD能与PP2A相互作用，而且FADD的缺陷破坏了PP2A介导的cPKC的脱磷酸化作用。
进一步研究表明，FADD缺陷导致了cPKC稳定性及活性增强，反过来促进了重构、运动及趋化性。
总的来说，这些结果表明了FADD一种新的功能：在非凋亡过程中，FADD能够调节cPKC的去磷酸化、稳定性及信号终止。
●【FNab02941】
被引用文献如下
Western blot检测DR5、FADD、caspase 8、Bcl-2和Bax的表达水平。样本为7日龄Sprague-Dawley新生大鼠脑组织，分为假手术组(sham)、 缺氧缺血性脑损伤组(HIBD)和注射依达拉奉的HIBD组(HIBD+EDA)。依达拉奉是一种脑保护剂（自由基清除剂）。
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